Investigadores del MIT que estudian la estructura de los materiales basados en prote\u00ednas con el fin de descubrir la clave de su fuerte resistencia y ligereza, han descubierto colocaci\u00f3n concreta de prote\u00ednas que produce el producto m\u00e1s resistente no es la que tiene el patr\u00f3n m\u00e1s complejo ni de mayor redundancia. En lugar de ello, la colocaci\u00f3n \u00f3ptima de prote\u00ednas en las estructuras similares a cuerdas que estudiaron es un patr\u00f3n repetido de dos pilas de cuatro prote\u00ednas alfa-helicoidales ligadas.<\/p>\n
Esta composici\u00f3n de dos jerarqu\u00edas repetidas (pilas y paquetes) proporciona una enorme resistencia (capacidad de resistir una presi\u00f3n mec\u00e1nica sin ceder) y gran robustez (capacidad de funcionar mec\u00e1nicamente, incluso habiendo da\u00f1os). Puesto que las prote\u00ednas de h\u00e9lice alfa act\u00faan como unidades de construcci\u00f3n de muchos materiales comunes, entender las propiedades de estos materiales ha sido objeto de intensas investigaciones cient\u00edficas desde el descubrimiento de las prote\u00ednas en los a\u00f1os 40.<\/p>\n
En un art\u00edculo publicado en l\u00ednea el 27 de enero en la revista Nanotechnology, Markus Buehler y Theodor Ackbarow describen un modelo de rendimiento de prote\u00ednas basado en simulaciones de din\u00e1mica molecular. Con su modelo comprobaron la resistencia y robustez de cuatro combinaciones diferentes de ocho prote\u00ednas alfa-helicoidales: una sola pila de ocho prote\u00ednas, dos pilas de cuatro prote\u00ednas ligadas, cuatro pilas de dos prote\u00ednas ligadas y pilas dobles de dos prote\u00ednas ligadas. Sus modelos moleculares replicaron comportamientos moleculares reales, incluida la formaci\u00f3n de enlaces de hidr\u00f3geno en las prote\u00ednas alfa-helicoidales con forma de espiral.<\/p>\n