Nuevo sistema para ayudar a las enzimas a mantenerse activas y en forma<\/p>\n
Las prote\u00ednas son muy importantes para la vida y el cuerpo humano. Tambi\u00e9n se encuentran entre las mol\u00e9culas m\u00e1s complejas en la naturaleza, y hay mucho que todav\u00eda no se conoce o no se entiende acerca de ellas.<\/p>\n
Un desaf\u00edo clave es la estabilidad de las enzimas, un tipo particular de prote\u00edna que acelera o cataliza las reacciones qu\u00edmicas. Fuera de su entorno natural en la c\u00e9lula u organismo, las enzimas pueden perder r\u00e1pidamente su forma y desnaturalizarse. Algunos ejemplos del d\u00eda a d\u00eda de enzimas desnaturalizadas son la leche cuando se corta o los huevos que se vuelven s\u00f3lidos cuando se hierven.<\/p>\n
El profesor Marc-Olivier Coppens, del Rensselaer Polytechnic Institute, ha desarrollado una nueva t\u00e9cnica para impulsar la estabilidad de las enzimas, haciendo que sean \u00fatiles en una gama mucho m\u00e1s amplia de condiciones. Coppens confin\u00f3 la lisozima y otras enzimas en el interior de unos agujero nanom\u00e9tricos – nanoporos – cuidadosamente dise\u00f1ados. En lugar de desnaturalizarse, en su mayor\u00eda estas enzimas conservaron su estructura 3D y exhibieron un aumento significativo de su actividad.<\/p>\n
Los resultados del estudio se detallan en el documento \u00abEffects of surface curvature and surface chemistry on the structure and activity of proteins adsorbed in nanopores\u00bb (Efectos de la curvatura de superficie y la qu\u00edmica de superficie sobre la estructura y la actividad de las prote\u00ednas adsorbidas en nanoporos), publicado el mes pasado por la revista Physical Chemistry Chemical Physics.<\/p>\n